解旋酶
（重定向自解螺旋酶）
| DNA helicase DNA解旋酶 | |||||||
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| EC編號 | 3.6.4.12 | ||||||
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| PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
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| RNA helicase RNA解旋酶 | |||||||
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| EC編號 | 3.6.4.13 | ||||||
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| PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
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解旋酶[1][2]（英語：Helicases）又稱解链酶[3]，是所有生物體維持生命所必需的一類酶，可分為多種類型。這類酵素是能夠依循核酸磷酸雙酯骨架（phosphodiester backbone）的方向性，而往特定方向移動的馬達蛋白（motor protein）。移動過程中可將相連的兩條核酸長鏈（如DNA、RNA或兩者的混合分子）解開，作用時所需能量來自核苷酸水解。
許多細胞代謝過程(cellular processes)，如DNA複製，翻譯，重組，DNA修復，和核糖體合成涉及的核酸鏈的分離必須使用解旋酶。
作用方式
[编辑]
解旋酶可以利用三磷酸腺苷（ATP）或三磷酸鳥苷（GTP）水解產生的能量，將DNA雙股螺旋或自我黏合的RNA分子解開。此種酵素會依循其中一股核酸長鏈的方向（3'→5'或5'→3'）而移動。
各類型的解旋酶具有不同的結構與寡聚（oligomerization）性質，例如DnaB與相似的類型，是以環狀排列的六聚體（hexamer）產生作用；而其他類型則可能是單體或二聚體。解旋酶作用時是位於一個交叉位置（fork），最近的研究顯示，此交叉位置是在解旋酶主動促使下產生，也就是說，解旋酶可以直接作用於完全相連的雙股長鏈，而不只是作用在已經稍微打開的雙股長鏈[4]。
各種類型
[编辑]- 超家族I（Superfamily I）：
- UvrD：存在於E. coli，作用於DNA修復。
- Rep：E. coli，DNA複製。
- PcrA：Bacillus stearothermophilus，角色未明。
- Dda：bacteriophage T4，複製起始。
- 超家族II（Superfamily II）：
- 超家族III（Superfamily III）：
- LTag：SV40，複製。
- E1：人類乳突病毒（human papillomavirus），複製。
- Rep：Adeno-Associated Virus（AAV），複製、site-specific integration、virion packaging。
- 類DnaB家族（DnaB-like family）：
- DnaB：E. coli，複製。
- gp41：bacteriophage T4，DNA複製。
- T7gp4：bacteriophage T7，DNA replication。
- 類ρ家族（Rho-like family）：
- Rho：E. coli，轉錄終止因子（Transcription termination factor）。
參考文獻
[编辑]- ^ 存档副本. [2021-07-15]. （原始内容存档于2021-07-18）.
- ^ 存档副本. [2021-07-15]. （原始内容存档于2021-07-15）.
- ^ 存档副本. [2021-07-15]. （原始内容存档于2021-07-15）.
- ^ Johnson DS, Bai L, Smith BY, Patel SS, Wang MD. Single-molecule studies reveal dynamics of DNA unwinding by the ring-shaped t7 helicase. Cell. 2007, 129 (7): 1299–309. PMID 17604719. doi:10.1016/j.cell.2007.04.038.
- ^ Dumont S, Cheng W, Serebrov V, Beran RK, Tinoco Jr I, Pylr AM, Bustamante C, "RNA Translocation and Unwinding Mechanism of HCV NS3 Helicase and its Coordination by ATP", Nature. 2006 Jan 5; 439: 105-108.
- Bird L, Subramanya HS, Wigley DB, "Helicases: a unifying structural theme?", Current Opinion in Structural Biology. 1998 Feb; 8 (1): 14-18.
- Betterton MD, Julicher F, "Opening of nucleic-acid double strands by helicases: active versus passive opening.", Physical Review E. 2005 Jan; 71 (1): 011904.