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哈特穆特·米歇爾

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哈特穆特·米歇爾諾貝爾獎得主
Hartmut Michel
哈特穆特·米歇爾
出生 (1948-07-18) 1948年7月18日（76歲）
 德國路德維希堡
國籍 德國
母校蒂賓根大學
知名於膜蛋白結晶
配偶Elena Olkhova
獎項
網站www.biophys.mpg.de/en/michel.html
科學生涯
研究領域生物化學
機構馬克斯-普朗克生物化學研究院

哈特穆特·米歇爾（德語：Hartmut Michel，1948年7月18日—），德國生物化學家，1988年諾貝爾化學獎得主[2][3][4][5]。

教育與早年生平

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哈特穆特·米歇爾於1948年7月出生在德國路德維希堡。他的家庭背景是農民和工人。自他童年和青年時代以後的艱辛的體力勞動對於他來說是沒有料到的。然而，他能夠參觀高級中學並萌發了對科學濃厚的興趣―物理學、生物學和化學，而且也包括歷史。服兵役後，他在蒂賓根大學從事生物化學的研究，但由於在慕尼黑大學的實際訓練而中斷。在1977年，他由於有關嗜鹽桿菌獨特的光能量轉導系統的工作在維爾茨堡大學獲得博士學位，該系統系通過稱之為噬菌調理素的光吸收膜蛋白獲得能量。由於一個偶然的觀察所激發，他開始試圖使膜蛋白結晶通過X射線結晶學確定結構。在那個時期，一般認為膜蛋白結晶是不可能的。膜蛋白是結合至生物膜內的蛋白質。它們完成生命的基本功能。它們允許和控制物質通過膜傳輸，它們參與電子傳輸和生物能量傳導，並作為受體完成細胞與外界的交流。以神經細胞作為最基本例子,細胞的興奮性是通過膜蛋白的催化作用起反應的。因此，對膜蛋白結構和功能的認識引起廣泛的關注,。例如：這一知識可用於新藥的開發。

職業與研究

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在1979年已經試圖使膜蛋白結晶時，他轉到靠近慕尼黑的馬丁斯瑞德的馬克斯-普朗克生物化學研究院，與Dietern Oesterhelt教授一起工作。這是一個很成功的時期。在發展正確的概念和數年的創新工作之後，他在紫色光合細菌的光合反應中心的結晶方面獲得成功。光合反應中心進行光合作用的中心反應：它們利用陽光的能量分離電荷並轉輸電子穿過細胞膜。這種電子能量以生物能量的其他形式被固定並且被植物用於從空氣中攝取二氧化碳以及合成糖類。能量儲存在化石燃料中,如同該過程衍生的礦物油、和天然氣。由於結晶的成功，光合反應中心的結構經過與馬丁斯瑞德的羅伯特·胡貝爾學系的約翰·戴森霍費爾的共同努力，可以通過X射線結晶學來測定。光合作用的最基本反應由於這一知識而得以理解。

該結構發表於1985年的年底。1986年於慕尼黑大學通過德語國家教授資格考試並獲得萊布尼茨獎。這項工作被認為是如此重要以至於在1988年被授予諾貝爾化學獎(授予哈特穆特·米歇爾、約翰·戴森霍費爾和羅伯特·胡貝爾)。哈特穆特·米歇爾在40歲時獲得諾貝爾獎。因此，他屬於最年輕的諾貝爾獎獲得者。

在獲得諾貝爾獎之前，他已經移居到法蘭克福的馬克斯-普朗克生物物理研究院，他在那裡於1987年擔任新的分子膜生物學系的主任。哈特穆特·米歇爾已經接到數個來自一些一流美國大學的有吸引力的報酬，但是他未接受。他相信美國的研究體系不太適於完成重要的且很擔風險的長期項目。他仍然工作在法蘭克福的馬克斯-普朗克生物物理研究院。了解膜蛋白仍然是他主要的研究興趣。然而，研究重點已從光合作用轉為膜蛋白等其他過程：(i)細胞呼吸，我們機體內用氧氣以降解食物原料和產生生物能量的「逆燃」過程，(ii)可被用於通過我們機體內的細胞攝取養分和排泄廢物的次級轉運，以及(iii)可被細胞接受信號和擴增信號利用的受體。後者提及的這些受體具有極重要的醫學價值。哈特穆特·米歇爾獲得許多榮譽和獎勵。他是德國和世界許多科學院的成員之一，其中有美國國家科學院和中國科學院。他致力於數個重要的象德國科學委員會一樣的諮詢委員會。

就個人而言，他喜歡在戶外做一些園藝或運動。他總是對吸取新的知識感興趣並在閱讀上花費許多時間，特別在報紙上。他始終對考古學、民族學和動物學發展史的許多話題感興趣。

參考文獻

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  1. ^ Professor Hartmut Michel ForMemRS. London: Royal Society. [2017-03-03]. （原始內容存檔於2015-10-26）. 
  2. ^ Autobiographical information on Hartmut at www.nobel.org. [2017-03-03]. （原始內容存檔於2008-09-05）. 
  3. ^ Structural genomics on selected families of secondary active transporters, project page at the Frankfurt University. [2017-03-03]. （原始內容存檔於2017-03-03）. 
  4. ^ Iwata, S.; Ostermeier, C.; Ludwig, B.; Michel, H. Structure at 2.8 Å resolution of cytochrome c oxidase from Paracoccus denitrificans. Nature. 1995, 376 (6542): 660. doi:10.1038/376660a0. 
  5. ^ Deisenhofer, J.; Epp, O.; Miki, K.; Huber, R.; Michel, H. X-ray structure analysis of a membrane protein complex. Journal of Molecular Biology. 1984, 180 (2): 385. doi:10.1016/S0022-2836(84)80011-X. 

外部連結

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